Реактив IgG MO22196

для вестерн-блоттингадля иммунофлюоресценциидля иммуноцитохимии

Первоначально PEA-15 был выделен как основной низкомолекулярный белок из эмбриональных стриатных астроцитов мыши, выращенных в культуре клеток. Три пятна на двумерных гелях с кажущейся молекулярной массой 15 кДа и изоэлектрической точкой 5,1-5,3 были показаны как различные формы одного белка. Белок фосфорилировался серином на одном участке протеинкиназой С как in vivo, так и in vitro, и белок был назван "фосфопротеином, обогащенным в астроцитах 15 кДа", отсюда PEA-15. Последующее клонирование и секвенирование выявило белок, хорошо сохранившийся по последовательности между мышью и человеком и интенсивно экспрессирующийся в мозге. Независимо от этого тот же белок был обнаружен в фибробластах и тканях больных диабетом и назван "белком, обогащенным при диабете" или PED. Иммуноцитохимические исследования показали, что белок интенсивно экспрессируется в астроцитах и некоторых нейронах в ЦНС мышей, хотя повсеместно он экспрессируется на более низком уровне. Было показано, что PEA-15 взаимодействует с киназой, регулирующей внеклеточный сигнал, и регулирует ядерный вход этого белка, а также описано несколько других важных взаимодействий с другими белками, участвующими в регуляции апоптоза, метаболизма глюкозы и клеточного роста. MCA-4D2 был создан против рекомбинантной полноразмерной конструкции PEA-15, экспрессированной и очищенной из E. coli.